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  1. 川崎医療福祉学会誌
  2. Vol.9
  3. No.1

<原著>Staphylococcus epidermidisの産生するproteaseの性状について

https://doi.org/10.15112/00012477
https://doi.org/10.15112/00012477
e0cb1595-08b6-4cd6-b5d1-825d5cbe4924
名前 / ファイル ライセンス アクション
KJ00000192799.pdf PDF (3.3 MB)
Item type 紀要論文(ELS) / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 1999-06-25
タイトル
タイトル <原著>Staphylococcus epidermidisの産生するproteaseの性状について
言語
言語 jpn
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Staphylococcus epidermidis
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 PROTEASE
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 RESIDENT FLORA CNS
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 ZINC
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
ID登録
ID登録 10.15112/00012477
ID登録タイプ JaLC
ページ属性
内容記述タイプ Other
内容記述 P(論文)
その他(別言語等)のタイトル
その他のタイトル <Original Paper>Properties of Protease Produced by Staphylococcus epidermidis
著者名(日) 二宮, 健司

× 二宮, 健司

二宮, 健司

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美祢, 弘子

× 美祢, 弘子

美祢, 弘子

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著者別名
姓名 NINOMIYA, Kenji
著者別名
姓名 MINE, Hiroko
著者所属(日)
川崎医療福祉大学院医療技術学研究科臨床栄養学専攻
著者所属(日)
川崎医療福祉大学医療技術学部臨床栄養学科
抄録(日)
健康なヒトの右手人差し指から90株のStaphylococcus epidermidisを分離した.CaCl_2-カゼイン平板法によってprotease産生量の測定をおこなったところ, 90株中84株(93.3%)が活性を示した.活性の最も強かったUNO67株を選び以後の実験に使用した.UNO67株の培養上清をprotease液として生化学的性状の検査をおこなった.まず最初にproteaseの耐熱性テストをおこなった.70℃1C分間の加熱処理でprotease活性が完全に失われることから, 本proteaseは易熱性であると判定した.次にproteaseのpH依存性を調べたところ至適pHは広い中性域であった(pH5~9).Protease活性はEDTA, phosphoramidon, phenanthrolineおよびHgCl_2によって阻害されNEM, pepstatinAおよびSBTIでは阻害を受けないことから, 本proteaseはmetaroproteaseであると判定した.定性的な金属インディケーター(メルコクアント)により含有金属種を検討したところAl, Co, Cu, Fe, MnおよびPbに対する反応は陰性であったがZnに対する反応だけは陽性であった.透析したUNO67株の培養上清をDEAE-Sephadexを用いて精製した.Protease活性は0.2MI KClで溶出される画分に局在していたため, この画分を凍結乾燥し精製proteaseとした, ProteaseはSDS-PAGEにより一本のタンパク質バンドとなり, 精製されていることが示された.
抄録(英)
en
Ninety strains of Staphylococcus epidermidis were isolated from the right forefingers of healthy people. The amount of protease activity produced by those 90 strains was measured by the calcium-casein agar plate method. Eighty-four out of 90 strains tested (93.3%) showed protease activity, and the most active strain, UN067,was selected for use in future experiments. Some biochemical properties were examined by using the culture supernatant of the UN067 strain as a protease solution. The heat tolerance was tested first. Protease activity completely disappeared when it was heated for 10 minutes at 70-C. As a result, this protease was classified as a heat labile enzyme. Next, pH dependency was measured and it was shown that the optimal pH had a wide neutral range (pH 5 to 9). Protease activity was inhibited by EDTA, phosphoramidon, phenanthroline and HgCl_2 but NEM, pepstatin A and SBTI had no effect. This indicated that the protease was a metaroprotease. According to the quantitative metal indicator test (mercoquant), the reactions to Al, Co, Cu, Fe, Mn and Pb were negative while the reaction of Zn was positive. A dialyzed crude preparation of the protease was purified by DEAE Sephadex chromatography and enzyme activity was found to be localized in the 0.1 M KC1 eluted fraction. A purified powder was prepared by freeze drying the active fraction. SDS-PAGE of the powder resulted in a single protein band which suggests that it was pure.
書誌情報 川崎医療福祉学会誌

巻 9, 号 1, p. 103-111, 発行日 1999-06-25
公開者
出版者 川崎医療福祉学会
その他(別言語)の雑誌名
Kawasaki medical welfare journal
雑誌書誌ID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN10375470
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0917-4605
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Ver.1 2023-06-19 10:58:17.492535
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